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SUJET : Inhibiteurs - Enzymologie

Inhibiteurs - Enzymologie 21 Nov 2019 18:03 #96646

Bonsoir,
Les inhibiteurs incompétitifs et non-compétitifs se fixent sur le complexe ES si j'ai bien compris. Pouvez-vous m'expliquer quelle est la différence entre les deux fonctionnements qui permet à l'incompétitif de diminuer Km en plus d'une augmentation de la Vm, tandis que le non-compétitif lui augmente seulement Vm ?
Merci pour votre aide :)
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Inhibiteurs - Enzymologie 22 Nov 2019 10:41 #96654

Bonjour, un inhibiteur non-compétitif peut se fixer sur le complexe ES mais aussi sur le susbrat seul (S) car il n'a pas le même site de fixation que le substrat. Il n'a donc pas d'effet sur le Km. Quant à l'inhibiteur incompétitif, il ne peut se fixer que sur le complexe ES, c'est pourquoi il diminue le Km, et donc augmente l'affinité de l'enzyme pour son substrat. Cette diminution du Km augmente la probabilité que E fixe S, donc formation du complexe ES, et que l'inhibiteur incompétitif puisse de fixer.

En espérant t'avoir éclairée,
Bon courage !
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